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Started by Emily Hiatt (@emilyhiatt) · Mar 9, 2012

Científicos de Mayo Clinic ofrecen vista atómica de una chaperona de la histona

ROCHESTER, Minnesota - 9 de marzo de 2012.  Los científicos de Mayo Clinic lograron entender la función de un miembro de la familia de una proteína especializada, conocida como chaperona de las histonas. Los investigadores utilizaron la espectroscopía por resonancia magnética nuclear (RMN) y la cristalografía de rayos X para determinar la estructura tridimensional y la interacción de la chaperona de la histona Rtt106, hasta con detalles atómicos. Los resultados aparecen en la revista Nature.

"Las interacciones que pudimos describir son importantes para silenciar al gen y en la respuesta al daño del ADN", comenta el autor DNA geneprincipal Dr. Georges Mer, biólogo estructural de Mayo Clinic. "Esto es fascinante, porque el conocimiento recién alcanzado nos permitirá entender mejor estos procesos celulares fundamentales".

En las células, el ADN es parte de la estructura llamada cromatina, formada por proteínas que en su mayoría se conocen como histonas y en las que se envuelve el ADN. Vinculado a las histonas, hay otro grupo de proteínas llamadas chaperonas de la histona que promueven la unión o desunión correcta de la cromatina durante la duplicación o reparación del ADN ante algún daño. Su disfunción se ha vinculado al cáncer, al envejecimiento y a otras enfermedades.

El descubrimiento

Antes de este estudio de Mayo, los científicos sabían que la chaperona de la histona Rtt106 ayudaba a depositar a las histonas, concretamente al complejo de histonas H3 y H4, durante la duplicación del ADN. No entendían cómo la Rtt106 hacía esto, dado que no posee ninguno de los requerimientos conocidos. La histona H3 se encuentra en una forma modificada en la que uno de sus aminoácidos, la lisina 56, está acetilada; y al parecer la Rtt106 carece de un dominio para reconocer a la lisina acetilada.

Los científicos de Mayo descubrieron dos novedosos dominios en la Rtt106 que asumen esa función. Uno, denominado el dominio de la homodimerización, permite que dos moléculas de la Rtt106 se enlacen para que puedan cooperar en la unión de las histonas H3 y H4. El otro, llamado el dominio PH doble, se encarga de reconocer a la lisina acetilada de la H3 y refuerza todavía más la interacción. Las acciones combinadas de ambos dominios de la Rtt106 le permiten realizar la función de chaperona de forma eficiente y adecuada. Esta es la primera vez que alguien describe este modo de asociación específica entre la chaperona de la histona y un complejo modificado de histonas.

Otros autores del estudio por parte de Mayo Clinic son los doctores Dan Su, Qi Hu, Qing Li, James Thompson, Gaofeng Cui, Ahmed Fazly, Brian Davies, Maria Victoria Botuyan y Zhiguo Zhang. El estudio fue una colaboración entre los grupos del Dr. Mer y el Dr. Zhang, financiado por los Institutos Nacionales de Salud y Mayo Clinic.

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Emily A. Hiatt Mayo Clinic Public Affairs, 507-284-5005, newsbureau@mayo.edu

 

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